РАЗНООБРАЗИЕ БЕЛКОВ. СЕРОЛОГИЧЕСКАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ БЕЛКОВ

Изучение химической природы белков показывает, что количество белков в природе очевидно чрезвычайно велико. Выше (стр. 28) указывалось, что из сравнительно небольшого числа различных аминокислот можно построить большое количество полипептидов (изомеров), отличающихся друг от друга последовательностью расположения в них остатков аминокислот. Из двадцати различных аминокислот мыслимо построение такого количества различных изомеров полипептидов, которое выражается девятнадцатизначным числом. Это количество изомеров значительно уменьшится, если в построении полипептида из двадцати аминокислот будут участвовать не одни только молекулы различных аминокислот, т. е. если молекулы отдельных аминокислот будут повторяться в полипептиде.Все же и в этом случае число возможных изомеров останется очень большим. Следует у честь, что количество остатков аминокислот в белках составляет сотни, и при допущении только одной пептидной формы связи между ними количество возможных изомеров белков должно быть очень и очень большим, даже при частом повторении одноименных аминокислот в белковых молекулах. Можно поэтому утверждать, что разнообразие встречающихся в белках аминокислот и способ связывания их друг с другом говорит о неимоверно большом количестве белковых веществ. Встает вопрос о том, действительно ли существует в органическом мире такое разнообразие белковых веществ? На поставленный вопрос следует дать положительный ответ. Изучение биологических особенностей белков различных организмов приводит к заключению, что белки обладают видовой, а также тканевой специфичностью. Если учесть многообразие живых существ и количество различных тканей у многоклеточных животных, то становится ясным, что белки чрезвычайно разнообразно представлены в органическом мире. Это подтверждается результатами серологических исследований.

Химическая индивидуальность, или видовая специфичность, белков легко выявляется серологическим путем. Если животному, например кролику, ввести в кровь чужеродный ему белок (антиген), то в организме вырабатываются специфические антитела, являющиеся белками глобулино-вой природы и находящиеся, главным образом, в ү-глобулиновой фракции белков сыворотки крови. Антигены и антитела взаимодействуют друг с другом с образованием осадков (преципитата), что можно наблюдать при добавлении к сыворотке крови животного, которому ввели в кровяное русло чужеродный белок (“иммунизированного” животного), того же белка (антигена). Образование осадка носит название “реакции преципитации”. Эта реакция весьма тонкая и позволяет выявить свойства белков, неуловимые при их химическом изучении. Так, например, тщательное химическое изучение гемоглобина крови лошади, овцы и собаки не выявляет каких-либо особенностей в их химической структуре. Между тем при введении этих гемоглобинов в кровь кролика образуются специфические для каждого из них антитела. Известны, однако, некоторые белки, почти не вызывающие образования антител, Гормоны белковой природы (инсулин, некоторые гормоны гипофиза и др.), изолированные из желез внутренней секреции крупного рогатого скота, при введении их в кровь человека (а также животных) практически не вызывают образования антител. Надо полагать, что химические различия в структуре белков-гормонов животных и белков-гормонов человека настолько малы, что они не всегда выявляются серологически. Это обстоятельство имеет большое практическое значение, так как оно позволяет широко применять в медицинской практике белки-гор-

моны без опасения вызвать при повторном введении их в организм человека реакцию преципитации.

Вы можете оставить комментарий, или ссылку на Ваш сайт.

Оставить комментарий